檢測技術(shù)服務(wù):體外結合實(shí)驗與免疫沉淀的區別--檢測技術(shù)服務(wù)詳情

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蛋白質(zhì)體外結合實(shí)驗（即Pull-down實(shí)驗）和免疫沉淀（Immunoprecipitation，IP）是研究蛋白質(zhì)相互作用的兩種方法，兩者存在一定區別又可互為驗證試驗。

免疫共沉淀實(shí)驗（Co-Immunoprecipitation，Co-IP）與IP實(shí)驗一樣，兩者均是以抗體和抗原之間的專(zhuān)一性作用為基礎的用于研究蛋白質(zhì)相互作用的經(jīng)典方法。其原理是：當細胞在非變性條件下裂解時(shí)，體內存在的蛋白質(zhì)利用抗體與抗原之間的親和性將互作蛋白保留下來(lái)。由于Co-IP在非變性實(shí)驗條件性進(jìn)行，蛋白質(zhì)之間的天然相互作用得以zuì大程度的保留，可以比較真實(shí)的反應蛋白質(zhì)之間的相互作用，但這種相互作用并不能確定是直接的或是間接的。

蛋白質(zhì)體外結合實(shí)驗，即Pull-down實(shí)驗，是一種行之有效的驗證酵母雙雜交系統的體外試驗技術(shù)。在Pull-down實(shí)驗中，常用谷胱甘肽巰基轉移酶（GST）融合蛋白Pull-down的方法來(lái)鑒定能與已知融合蛋白相互作用的未知蛋白質(zhì)，也可以鑒定兩個(gè)已知蛋白質(zhì)之間是否存在相互作用。但Pull-down的結果并不能真實(shí)的反應蛋白質(zhì)之間的相互作用, 因為在活體內它們不一定在亞細胞空間上能碰到, 并不意味著(zhù)在生理條件下一定結合。

Pull-down與Co-IP的原理是類(lèi)似的, 都是利用親和配體來(lái)捕獲互作蛋白。不同的是，Pull-down是利用一個(gè)純化且含有標簽的蛋白作為誘餌來(lái)結合互作蛋白，一般用來(lái)證明蛋白之間直接的相互作用；而Co-IP則采用固定的抗體捕獲互作蛋白，用來(lái)證明2個(gè)蛋白之間的相互作用，但不排除通過(guò)第3個(gè)蛋白介導的間接相互作用。

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